| Comunicación Nº: 050 | English version  |
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S. Ortiz, S. Frede, E. Hliba
[Título] [Introducción] [Material y Métodos] [Resultados] [Iconografía] [Bibliografía]
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La utilización simultánea de estas dos Lectinas, nos permitió analizar la presencia o ausencia de dos oligosacáridos diferentes:Galactosa y N- Acetilgalactosamina, tanto en unión alfa como en beta., pudiendo los mismos estar o no unidos a Acido Siálico.
La lectina PNA, no produce marcación cuando el hidrato de Carbono está unido a este Acido ya que el receptor para la misma se enmascara, pero además no se une cuando el Acido Sialico es anómalo.(7-9-10-11-12-13-16-17-18-19-20)
Es bien conocido que existe una gran variedad de tumores experimentales y humanos que presentan glicoproteínas y glicolípidos anómalos. (13-14-15) Aparentemente, los mismos conducirían ,ayudado por otros factores moleculares, al fenotipo canceroso, o sea la invasión y la metástasis.(17-20)
Es indudable que existen variaciones en la expresión de los oligosacáridos de la superficie celular, citoplasma, producto secretorio y matriz extracelular, cuando se comparan tejido endometrial normal,displásico o francamente neoplásico.
Nuestros resultados nos indican que las entidades benignas y el endometrio normal, expresan diferentes patrones de unión de las lectinas a los oligosacáridos, y que además, los mismos se expresan en forma discontinua y sectorial tanto en la hiperplasia endometrial con atipia como en el carcinoma.
A partir de estas observaciones podemos inferir dos hipótesis:1-Podrían existir Acidos Siálicos anómalos o 2- los hidratos de carbono, al unirse a proteínas , presentarían una sialización incorrecta.
La lectina ABL.utilizada por primera vez en tejidos embebidos
en parafina, otorgó excelentes resultados ya que fue utilizada a
concentraciones muy bajas, otorgando una marcación muy puntual.
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