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CURSO CORTO DE PATOLOGÍA PULMONAR ESTUDIO INMUNOHISTOQUÍMICO DE LA EXPRESIÓN DE LA PROTEÍNA DE CHOQUE TÉRMICO HSP 70 EN NEOPLASIAS BRONCOPULMONARES HUMANAS P. Sandoval, E. Álvarez. RESUMEN: Introducción: Se estima que el cáncer de pulmón constituye la neoplasia con mayor índice de mortalidad en zonas industrializadas *(1,2). Por ello el pronóstico de los pacientes con cáncer broncopulmonar se establece como una indiscutible meta de estudio, sobretodo desde la identificación de importantes factores que de alguna manera, ayudan a predecir el comportamiento evolutivo del tumor. Junto a los parámetros histopatológicos convencionales (tamaño tumoral, extensión ganglionar, metástasis a distancia, tipo histológico, grado de diferenciación y estadiaje) se abren nuevas vías de investigación que envuelven a un amplio conjunto de antígenos tisulares *(3-14). La tendencia actual es el estudio de proteínas específicas implicadas en la respuesta celular frente a determinadas situaciones neoplásicas concebidas como un estado de estrés *(15,16). Nuestras perspectivas están puestas en la posible cooperación pronóstica que determinadas Proteínas de Choque Térmico (HSP’s) puedan ejercer en el cáncer de pulmón *(17-20). Material y Métodos: Analizamos un total de 90 muestras quirúrgicas procedentes de tejido broncopulmonar humano neoplásico. El material fue fijado en Líquido de Carnoy y procesado manualmente hasta su inclusión en parafina. Seguidamente obtuvimos cortes de 3-4 micras de grosor sobre los que aplicamos un anticuerpo monoclonal acoplado a la técnica inmunohistoquímica Streptavidina-Fosfatasa Alcalina para evaluar la distribución de la Proteína de Choque Térmico HSP 70. Resultados: En nuestros resultados hallamos que: a) La proteína de estrés HSP 70 se distribuye de forma heterogénea en los tumores analizados. Las diferencias halladas han sido identificadas entre neoplasias. Asimismo, detectamos la presencia de campos tumorales con microheterogeneidad de expresión; b) La falta de expresión del antígeno de 70kD parece asociarse con las etapas más tardías en la evolución de las neoplasias, dado que su negatividad aumenta en los tumores con mayor diámetro, afectación ganglionar y estadiaje más avanzado (p>0.05); c) La falta de expresión de tal proteína de estrés parece asociarse con grados histológicos bajos correspondientes a neoplasias bien diferenciadas (p>0.05) y d) La expresión de HSP 70 parece asociarse a los tipos histológicos más agresivos (p>0.05). Discusión: La distribución neoplásica heterogénea definida en nuestros resultados es un hecho que compartimos con otros autores. De este modo, el grupo de Volm M. proponen que el amplio rango hallado en los niveles de expresión para HSP 70 no es más que un reflejo del estrés biológico diferencial al que pueden estar sometidos los pacientes y de su extensión a tan solo algunas células de la misma población tumoral *(19). Por su parte, Bonay M. afirma que la heterogeneidad hallada se relaciona claramente con el grado de diferenciación de las células neoplásicas, puesto que en la mayoría de los casos que diagnosticó como carcinomas de células escamosas era inusual que todas las células del tumor fueran positivas con la misma intensidad para el antígeno de 70kD *(17). Resultan escasos los trabajos preliminares que hacen referencia a la distribución de HSP 70 en relación con parámetros histopatológicos de interés pronóstico en el cáncer de pulmón. Entre ellos hallamos como relevantes los estudios de Bonay M., quien manifiesta la inexistencia de correlatividad entre HSP 70 y el tipo histológico según el cual clasificó una incompleta serie de 15 carcinomas broncopulmonares *(17). El mismo autor define que la localización de HSP 70 en carcinomas de células escamosas está estrechamente relacionada con el grado de diferenciación de las células tumorales. En acorde con nuestros resultados, Bonay M. decide que una fuerte expresión de HSP 70 no es esencial para el fenotipo transformado o diferenciado *(17). Como parte final en nuestro estudio, hemos valorado si la expresión proteica observada se ajusta a determinados estadiajes neoplásicos, manifestando que la falta de expresión de HSP 70 parece asociarse con los estadiajes más avanzados. Malusecka E. vincula de un modo similar a la proteína de 70kD con los estadiajes mas iniciales en la carcinogénesis broncopulmonar *(20). Por consiguiente, los resultados obtenidos en nuestro trabajo y los datos aportados por otros autores en estudios preliminares, nos permiten concluir que el cáncer de pulmón parece verse afectado por cambios en los patrones de expresión de algunas proteínas de estrés y que dichos cambios parecen guardar relación con distintos factores histopatológicos de probado interés pronóstico. Bibliografía: 1. Moller JO, Esteve J, Moller H and Renard H. Cancer in European Community and its member states. Eur J Cancer 26:1167-1256, 1990. 2. Takkouche B and Gestal-Otero JJ. The epidemiology of lung cancer: Review of risk factors and Spanish data. Eur J Epidemiol 12:341-349, 1996. 3. Martini N, Rusch VW, Brains MS, Kris MG y col. Factor influencing ten-year inresected stages I to IIIa non-small cell lung cancer. J Thrac Cardiovasc Surg 117:32-36, 1999. 4. Lee JH, Machtay M, Kaise LR, Friedberg JS y col. Non-samll cell lung cancer: Prognostic factors in patients treated with surgery and postoperative radiation therapy. Radiology 213:845-852, 1999 5. Martins SJ y Pereira JR. Clinical factors and prognosis in non-samll cell lung cancer. Am J Clin Oncol 22:453-457, 1999. 6. Gould PM, Bonner JA, Sawyer TE, Deschamps C y col. Patterns of failure and overall survival in patients with complety resected T3N0M0 non-small cell lung cancer. Int J Radiant Oncol Biol Phys 45:91-95, 1999. 7. Bouchardy C, Fioterra G, De Perrot M, Obradovic M y col. Determinants of long term survival after surgery for cancer of the lung: A population-based study. Cancer 86:2229-2237, 1999. 8. Yoshino I, Nakanishi R, Osaki T, Takenoyama M y col. Unfavorable prognosis of patients with stage II non-small cell lung cancer associated with macroscopic nodal metastases. Chest 116:144-149, 1999. 9. Fu XL,Zhu XZ, Shi DR, Xiu LZ y col. Study of prognostic predictors for non-small cell lung cancer. 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Fuller KJ, Issels RD, Slosman DO, Guillet JG y col. Cancer and the heat shock response. European Journal of Cancer 30:1884-1891, 1994. 16. Ferrarini m, Heltai S, Zoocchi MR y Rugarli C. Unusual expression and localization of heat-shock proteins in human tumor cells. Int J Cancer 51:613-619, 1992. 17. Bonay M, Soler P, Riquet M, Battesti J-P et al. Expression of heat shock peroteins in human lung and lung cancer. American of Journal Respir Cell Mol Biol 10:453-461, 1994. 18. Volm M, Koomägi R, Mattern y Stammler G. Heat shock (hsp70) and resistance proteins in non-small cell lung carcinomas. Cancer Letters 95:195-200, 1995. 19. Volm M, Mattern J y Stammler G. Up-regulation of heat shock protein 70 in adenocarcinomas of the lung in smokers. Anticancer Res 15:2607-2609, 1995. 20. Malusecka E, Zborek A, Krzyzowska-Gruca S y Krawczyk Z. Expression of heat shock proteins HSP70 and HSP27 in primary non-small cell lung carcinomas. An immunohistochemical Study. Anticancer Research 21:1015-1022, 2001.
PERSONA DE CONTACTO: Pilar Sandoval Correa DIRECCIÓN: Hospital General Universitario Gregorio Marañón CORREO ELECTRÓNICO: p.sandoval @ wanadoo.es
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| © SEAP. Sociedad Española de Anatomía Patológica | Actualizado: 09/07/2003 |
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